Взаимодействия белковых молекул имеют основополагающее значение для ряда важнейших процессов, происходящих в клетках живых организмов. В соответствии с принятой с настоящий момент точкой зрения, для того, что белки смогли выполнить возложенные на них функции, им сперва необходимо принять соответствующую трёхмерную структуру. В последние годы учёным удалось описать ряд белковых взаимодействий, в ходе которых одна из реагирующих молекул не находится в необходимой активной конформации до момента начала реакции. До сих пор данный феномен не имеет должного научного объяснения.

Группа исследователей во главе с профессором Томасом Кейфхабером (Thomas Kiefhaber, сотрудник Мюнхенского технического университета) поставила вопрос о том, имеют ли место некие локальные свойства, достаточные для того, чтобы произошло распознавание реагирующих молекул, или же данные молекулы (не находясь в должной конформации) в первую очередь должны принять специфическое пространственное расположение.

Объединившись с исследовательской группой, которую возглавлял профессор Гюнтер Фишер (Gunter Fischer, работник университета Макса Планка), учёные разработали новый метод изучения формирования водородных связей по ходу протекания процесса взаимодействия белковых молекул.

В ходе проведения исследований авторы использовали белок под названием рибонуклеаза S. Находясь в активной конформации, данный фермент включает в себя S-протеин и S-пептид, закрученный в α-спираль. При этом S-протеин свёрнут в трёхмерную структуру, а S-пептид изначально в такую структуру не свёрнут. Авторы исследований попытались определить, сможет ли S-протеин распознать не структурированный должным образом S-пептид (молекулы пептидов, закрученные в спираль). Для этого с помощью химического синтеза, дестабилизирующего водородные связи, они заменили атомы кислорода, задействованные в межмолекулярных взаимодействиях внутри белковой молекулы, на атомы серы.

Результаты расчётов, основанных на времени процесса связывания изменённой белковой молекулы, показали, что водородные связи в S-пептиде, соответственно в α-спирали, не могут играть какую либо роль в процессе распознавания реагирующих молекул. Белок-белковое распознавание в данном случае происходит через гидрофобное взаимодействие S-протеина и двух строго определённых пространственно областей S-пептида, не скрученного в третичную структуру.

Полученные результаты имеют очень важное значение для развития представлений о белок-белковых взаимодействиях. В будущем методы, которыми пользовались исследователи, могут быть использованы для детального анализа ряда белковых систем.