Химики из Технического университета Дрездена и Института химической физики Польской Академии Наук нашли новые свидетельства в пользу механизма «броуновского храповика» для движения молекул кинезина. Авторы работы обнаружили, что в определенных условиях и вязкости среды, кинезин останавливает свое движение при сопротивлении в 70 000 раз меньшем, чем максимальная нагрузка, которую он может нести. Исследование доступно в журнале  Physical Review Letters, кратко о нем сообщает Physics.

Кинезин — транспортный белок, а точнее комплекс из двух и более белков, способный переносить различные объекты (например, мембранные пузырьки или крупные белки) внутри клетки. Он движется вдоль поверхности микротрубочек, «шагая» по ним от одного сайта связывания к другому c помощью специальных фрагментов-«ног». «Шаг» представляет собой отрыв одной «ноги» от точки связывания и, спустя несколько миллисекунд, прикрепление ее к другой точке. Механика этого процесса пока неизвестна, происходит ли это движение при наличии какой-либо постоянной тяги, или же движения «ног» хаотичны.

Новое исследование подтверждает последний из вариантов движения кинезина. Авторы изучали как движется свободная от груза молекула в средах с различной вязкостью и различными микроскопическими характеристиками. В частности, химики добавляли в растворы полимерные молекулы, сворачивавшиеся в клубки различных размеров. Эти клубки были призваны затруднять движение кинезина, которому предстояло «шагать» сквозь них как сквозь кусты. 

Движение кинезина по микротрубочке и размеры клубков, использованных для его замедления. Изображение: K. Sozański et al. / Phys. Rev. Lett., 2015

Оказалось, что при небольших размерах клубков (сопоставимых с размерами самого кинезина) происходило замедление транспортного белка. Крупные же клубки практически не меняли скорости движения, даже несмотря на существенное изменение вязкости среды. Ученые вычислили, что в некоторых случаях для практически полной остановки кинезина оказывалось достаточно силы сопротивления среды в 0,1 фемтоньютона. Важно отметить, что в ранних экспериментах демонстрировалась способность белка двигаться при нагрузках вплоть до 7 пиконьютонов — в 70 тысяч раз больших.

Авторы связывают наблюдаемый эффект с замедлением диффузии свободной «ноги» к новому месту связывания. В обычных условиях, за десять миллисекунд фрагмент комплекса успевал переместиться к новому сайту связывания, однако в присутствии «кустов» белок не успевал сделать «шаг» за это время и оставался на месте.

Интересным следствием такого механизма является то, что скорость работы кинезина в клетке может регулироваться локальными изменениями вязкости цитоплазмы. Этим эффектом могут в будущем воспользоваться и разработчики лекарств. 

Автор: Владимир Королёв