Ученые из Базельского университета обнаружили, что белки-шапероны, контролирующие правильное сворачивание других белков в клетке, сперва распознают и стабилизируют друг друга. Без этого они неустойчивы и не могут начать работу. О результатах исследования сообщает Nature Communications.

Для правильного функционирования белка важна не только последовательность его составляющих, аминокислот, но и его пространственная структура. Если белок свернут хаотично или неверно, он не будет выполнять свою работу и может навредить клетке. Чтобы этого избежать, специальные белки-шапероны проверяют правильность сворачивания других белков и либо придают им нужную форму, либо помечают, отправляя на утилизацию.

У бактерии Escherichia coli есть шаперон под названием Trigger factor, который защищает только что синтезированные белки от неправильного сворачивания. Молекул этого белка в живой клетке намного больше, чем производящих белок рибосом, которых там около 10 000. Trigger factor связывается с выходом из рибосомы, откуда появляются новые белки, и помогает им приобрести правильную пространственную структуру.

Профессор Себастьян Хиллер обнаружил, что сам белок Trigger factor сразу после синтеза неустойчив. Его участок, которому необходимо связываться с рибосомой, постоянно разворачивается. Однако этот белок способен находить подобные нестабильные участки, поэтому ему на помощь приходит вторая молекула Trigger factor. Их взаимную способность делать друг друга устойчивыми биологи сравнили с умением акробатов, работающих в дуэте, искать совместное равновесие.

Новые данные о шапероновых дуэтах помогут лучше понять, как вообще функционируют эти белки, нарушения в работе которых вызывают множество заболеваний.