Сотрудники физического факультета МГУ имени М.В. Ломоносова исследовали изменения, которые происходят с тремя белками в водном растворе при разрыве дисульфидных связей. Результаты исследования были опубликованы в журнале Vibrational Spectroscopy.

«В работе исследовались конформационные изменения молекул трех глобулярных белков (альбумина, тромбина и химотрипсина) в водном растворе при разрыве дисульфидных связей методом спектроскопии комбинационного рассеяния (КР). Было показано, что пути денатурации (unfolding pathways) альбумина зависят от используемого химического агента, разрывающего SS связи. В двух схожих сериновых протеазах (тромбине и химотрипсине) была определена конформация дисульфидных связей, подвергающихся влиянию агента в наибольшей степени, и проведено сравнение стабильности этих белковых молекул по отношению к разрыву SS связей», — прокомментировал один из авторов статьи, студент кафедры общей физики и волновых процессов отделения радиофизики физического факультета МГУ Василий Кружилин.

N.N. Brandt, A.Yu. Chikishev, V.N. Kruzhilin/Vibrational Spectroscopy

Работа проходила в лаборатории лазерной диагностики биомолекул и методов фотоники в исследовании объектов культурного наследия кафедры общей физики и волновых процессов физического факультета МГУ. В работе использовались оригинальный высокочувствительный КР спектрометр и КР микроскоп ThermoScientific MicroRaman DXR, приобретенный в рамках программы развития Московского университета.

«Для определения влияния конформационных изменений на функцию белка возможно провести прямое измерение активности исследуемых белков после разрыва дисульфидных связей. Также информативным может оказаться моделирование динамики белков с частично разорванными дисульфидными связями методами молекулярной динамики, хотя подобные вычисления почти всегда существенно ограничены необходимостью большого количества приближений. Всё это, однако, не являлось предметом данной работы и, вероятно, будет выполнено в будущем», — сообщил Василий Кружилин.