Результаты недавних исследований пролили свет на то, как происходит взаимодействие тропомиозина и тонких филаментов актина. Полученные данные значительно расширили представление физиологов о том, как происходит взаимодействие между указанными выше белками.

Тропомиозин – это длинный белок, взаимодействующий с актином – специфической молекулой белковой природы, обнаруживаемой у большого количества живых организмов (от дрожжей до человека).

Актин составляет большую часть цитоскелета. Данный белок обеспечивает необходимые изменения формы клеток и даёт многим видам клеток возможность двигаться. В человеческом организме актин является частью сократительного аппарата мышечных клеток. Тропомиозин связывается с актином и действует наподобие некого барьера, закрывающего активные сайты актиновых волокон, которые используются для взаимодействия с другими молекулами. В результате возникает клеточный сигнал, который направлен на активацию дополнительных белковых структур, влияющих на расположение молекул тропомиозина. Это приводит к изменению расположения тропомиозина относительно актина. Последний в результате данных событий связывается с моторными белками и белками, выполняющими восстановительные функции.

«Предыдущие исследования, посвящённые изучению тропомиозина, дали все основания полагать, что данный белок можно представить как двойную спираль, которая по форме соответствует актиновым филаментам и располагается вдоль поверхности нитей актина. Однако полное объяснение регуляторных механизмов, в которых задействован тропомиозин, требует досконального описания структуры и свойств самого тропомиозина, находящегося в состоянии присоединения к своему биологическому субстрату» – говорит Вильям Лехман (William Lehman, ведущий автор исследований, сотрудник кафедры физиологии и биофизики медицинского отделения Бостонского университета).

Опираясь на результаты предыдущих исследований, в соответствии с которыми взаимодействие между актином и тропомиозином происходит по причине наличия в данных молекулах аминокислот, несущих противоположные заряды, доктор Лехман и его коллеги изучили тысячи различных поворотов и положений тропомиозина для того, чтобы определить наиболее вероятную модель расположения тропомиозина относительно актина при их взаимодействии.

После авторы исследований обсудили то, как взаимодействие между актином и тропомиозином может быть нарушено различными регуляторными белками по причине того, что данное взаимодействие не обеспечено наличием сильных связей между молекулами. По словам авторов исследований, та модель, которую они предлагают в качестве описания взаимодействия актина и тропомиозина, может служить основой для описания регуляторных перемещений тропомиозина относительно тонких актиновых филаментов. Полученные результаты ценны так же и тем, что они могут лечь в основу разработки препаратов пептидной природы, направленных на регуляцию взаимодействия нитей актина и миозина.

Более подробные результаты исследований опубликованы в издании «Biophysical Journal».