Ученые установили, что наличие воды не является обязательным условием для нормальной подвижности и работы миоглобина. Работа опубликована в журнале Journal of the American Chemical Society, а ее краткое содержание приводит New Scientist.

Работа большинства белков, и прежде всего ферментов, связана с внутримолекулярной подвижностью. Под ней подразумевается движение различных структур внутри белковой молекулы друг относительно друга.

Авторы исследования заинтересовались тем, как изменится подвижность в пептиде, если ассоциированную с ним воду заменить на сурфактанты – поверхностно активные полимеры. Ученые провели такую замену в миоглобине, а затем проследили за внутримолекулярной динамикой при помощи рассеивания нейтронов. При этом благодаря замене водорода на дейтерий в составе сурфактанта ученые могли отдельно наблюдать за движениями самого белка и окружающей его полимерной «шубы».

Данные рассеяния показали, что

использованию сурфактантов миоглобин остался практически таким же гибким и подвижным, как в присутствии воды. Он по-прежнему связывал и отпускал кислород, не смотря на то, что это сопровождается изменениями в трехмерной структуре полипептида и требует значительных внутримолекулярных движений.

До сих пор биофизики считали, что для существования такой подвижности с молекулой белка должно быть связано большое количество молекул воды, служащей для поддержания структуры и «смазывающей» трение отдельных частей пептида. Полученные результаты могут пригодиться для изготовления искусственных систем катализа и фотосинтеза.