Белки могут сформировать пористые многогранники

Друзья, с момента основания проекта прошло уже 20 лет и мы рады сообщать вам, что сайт, наконец, переехали на новую платформу.

Какое-то время продолжим трудится на общее благо по адресу https://n-n-n.ru.
На новой платформе мы уделили особое внимание удобству поиска материалов.
Особенно рекомендуем познакомиться с работой рубрикатора.

Спасибо, ждём вас на N-N-N.ru

Белковые тримеры образуют вершины куба, а димерные протеины – его ребра. (Рисунок из Nature Chem., 2014, 6, 1065, DOI: 10.1038/n

Исследователи из США синтезировали полый куб, элементами конструкции которого являются белки природного происхождения – подобные супрамолекулярные структуры ранее удавалось создать только из ДНК. Такие дизайнерские может конструкции из биополимеров могут найти применение для адресной доставки лекарственных препаратов, в качестве «наноколб» для проведения реакций или получения кристаллов в ограниченном объеме.

Искусство «ДНК-оригами» (создание наноструктур определенной формы из молекул ДНК) существует уже несколько лет, однако сложить молекулярное оригами из белков оказалось гораздо сложнее, поскольку еще до сих пор не известны все факторы, определяющие особенности спирализации белков и их связывания друг с другом.

Как поясняет Тодд Итс (Todd Yeates) из Университета Калифорнии (Лос Анжелес), своему появлению и развитию ДНК-оригами обязано тем, что правила самоорганизации молекул ДНК несколько проще, чем в белках.

Предпринимавшиеся ранее попытки создания «протеиновых оригами» основывались на применении белков, не являющихся природными.

Исследователи из Калифорнии взяли для проведения экспериментов природные протеины, склонные к организации в олигомеры. Они объединили два различных белка, один из которых образует димер, а другой – тример, используя короткий аминокислотный линкер. По словам Итса, правильный подбор геометрии не оставляет шанса сшитым белкам организовываться в какую-либо иную фигуру, кроме той, формирование которой запланировано.

Для того чтобы определить, какие белки и аминокислотные линкеры наилучшим образом подходят по критериям дизайна, исследователи провели компьютерное моделирование и генетически модифицировали Escherichia coli таким образом, что бактерия получила способность экспрессировать требуемую последовательность белков. После очистки сшитые белки организуются в полую каркасную структуру, в которой белковые тримеры образуют вершины куба, а димерные протеины – его ребра.

Хотя полые клетки из белков представляют собой концептуальную новинку, Итс уверен, что такие системы могут найти применение для изготовления синтетических вакцин или адресной доставки лекарственных препаратов.

Он говорит, что полезный груз можно будет поместить как внутрь белковой клетки, так и закрепить на ее поверхности – тут возможные способы взаимодействия протеинового контейнера и его полезной загрузки (а также ее типа) могут быть ограничены только фантазией экспериментаторов. Как поясняет Итс, исследователи уже применяют другие пористые материалы – металлоорганические каркасные структуры – для хранения газов или в качестве сенсоров, но возможности таких координационных полимеров ограничены для применения в молекулярной биологии.

Вместе с тем, полость внутри белковой клетки, сплетенной Итсом и его коллегами, значительно превосходит размеры полости, характерные для металлоорганических каркасных структур.

Роман Джерала (Roman Jerala) из Национального Химического Института Любляны (Словения), получивший в 2013 году тетраэдрическую клетку из белков, отмечает, что главное преимущество белковых наноструктур перед наноструктурами из ДНК – их разнообразие: из 20 протеиногенных аминокислот можно получить больше «изделий», чем из четырех нуклеотидов.

Пожалуйста, оцените статью:
Ваша оценка: None Средняя: 5 (2 votes)
Источник(и):

1. chemport.ru