Американские исследователи с точностью до атомов описали взаимодействия белков, которые контролируют сокращения сердечных волокон. Результаты работы, которые будут особенно актуальны для диагностики и лечения связанных с этими белками генетических заболеваний (например, кардиомиопатии), опубликованы в журнале Plos Biology.

Сердечная мышца состоит из крошечных канатов — миофибрилл, состоящих из нитей-филаментов, которые сплетены из белков актина и тропомиозина. Вместе они образуют сложную структуру, обеспечивающую автономное (саморегулирующееся) сокращение сердца. Два других белка, тропомодулин и лейомодин, прикрепляются к концам актиновых филаментов и контролируют их длину. Несмотря на растягивание и сжатие мышцы, длина филаментов должна оставаться постоянной для нормальной работы сердца. Исследователи из Вашингтонского университета продемонстрировали, как это происходит.

При помощи методов ядерного магнитного резонанса и моделирования молекулярной динамики ученые описали взаимодействие белков на атомном уровне. Выяснилось, что лейомодин прикрепляется к концу актинового филамента, выталкивая тропомодулин, и тем самым обеспечивает правильную длину нити.

Открытие особенно важно для улучшения диагностики и лечения генетических заболеваний, связанных с этими белками. Наиболее частое из них — кардиомиопатия, в результате которой появляются актиновые филаменты разной длины, что мешает мышце сокращаться правильно и приводит к проблемам с сердцем.